茶谷悠平らの成果がNucleic Acids Research誌に掲載されました。

生命活動を司るあらゆるタンパク質はリボソームでアミノ酸が連結されて合成されます。このタンパク質合成は「翻訳」と呼ばれる生命のセントラルドグマにおける最終ステップであり、リボソームは遺伝子がコードするどんなアミノ酸配列でもタンパク質合成する必要があります。しかし、近年の研究から、リボソームには「苦手」なアミノ酸配列があることがわかってきました。例えば正電荷アミノ酸（リシン、アルギニン）の連続配列、あるいは負電荷に富むアミノ酸（アスパラギン酸、グルタミン酸）を翻訳すると、リボソームはタンパク質合成を停滞、あるいは途中終了するなど翻訳異常が発生します（負電荷に富んだ配列での途中終了は私たちのラボの発見です　Chadani et al Mol Cell 2017など→解説、東工大ニュース）。
　本研究では、そのような「難翻訳」配列への対抗手段として翻訳伸長因子ABCFタンパク質が働いていることを新規に明らかにしました。大腸菌などに保持される4種のABCFタンパク質は、それぞれが異なるアミノ酸配列に起因する翻訳異常を緩和、予防する役割を持ち、多種多様なタンパク質の合成を可能にしているものと考えられます。

論文情報
掲載誌 :
Nucleic Acids Research
論文タイトル :
The ABCF proteins in Escherichia coli individually cope with “hard-to-translate” nascent peptide sequences.
著者 :
Yuhei Chadani*, Shun Yamanouchi, Eri Uemura, Kohei Yamasaki, Tatsuya Niwa, Toma Ikeda, Miku Kurihara, Wataru Iwasaki and Hideki Taguchi*
DOI : 
https://doi.org/10.1093/nar/gkae309（フリーアクセス）